OBAVIJEST
Javna obrana teme doktorskog rada studentice
doktorskog studija BIOFIZIKA
ANTONIJE KRALJEVIĆ, mag. phys.
pod naslovom
“Unapređenje modela brzine savijanja proteina primjenom strožeg postupka validacije i uvođenjem novih deskriptora temeljenih na primarnoj i sekundarnoj strukturi proteina”
održat će se u četvrtak, 27. kolovoza 2026., u 11:00 sati u predavaonici B3-16 na Prirodoslovno-matematičkom fakultetu u Splitu pred članovima Stručnog povjerenstva:
- dr. sc. Mile Dželalija, Prirodoslovno-matematičkom fakultetu u Splitu – predsjednik,
- prof. dr. sc. Damir Kovačić, Prirodoslovno-matematičkom fakultetu u Splitu – član,
- dr. sc. Stipe Galić, Medicinski fakultet Sveučilišta u Mostaru – član.
Zamjenski članovi:
- dr. sc. Larisa Zoranić, Prirodoslovno-matematički fakultet u Splitu,
- prof. dr. sc. Hrvoje Brkić, Medicinski fakultet Sveučilišta Josipa Jurja Strossmayera u Osijeku.
Mentor i komentor:
- sc. Bono Lučić, viši znanstveni suradnik – Institut Ruđer Bošković u Zagrebu
- prof. dr. sc. Jadranko Batista – Fakultet prirodoslovno-matematičkih i odgojnih znanosti Sveučilišta u Mostaru
Pozivaju se svi zainteresirani da prisustvuju javnoj obrani teme doktorskog rada.
Naslov:
Unapređenje modela brzine savijanja proteina primjenom strožijeg postupka validacije i uvođenjem novih deskriptora temeljenih na primarnoj i sekundarnoj strukturi proteina
Sažetak:
Modeliranje brzine savijanja proteina vrlo je izazovan znanstveni problem u molekularnoj biofizici i znanosti o životu, kojim su se bavili brojni ugledni istraživači. Postojeći modeli mogu se podijeliti na one temeljene na strukturnim deskriptorima iz primarne strukture proteina i one koji uključuju i deskriptore izračunane iz eksperimentalne 3D strukture. Detaljnom analizom kvalitete postojećih modela iz literature i onih dostupnih kao mrežni poslužitelji, uočili smo nedostatke: nedovoljno strogu i objektivnu provjeru kvalitete modela te pogreške u eksperimentalnim podacima brzina savijanja, kao i u samim primarnim strukturama proteina korištenih u modeliranju. Preliminarni objavljeni rezultati pokazali su prostor za poboljšanje
provedbom strože provjere kvalitete modela na vanjskim proteinima i ispravkom pogrešaka u eksperimentalnim podacima. U usporedbama s modelima iz literature pokazali smo da su modeli temeljeni samo na logaritmu broja aminokiselina stabilniji u predviđanjima brzine savijanja, a imaju i jednostavnu interpretaciju u skladu s teorijskim osnovama. Planiramo poboljšati modele uvođenjem novih strukturnih deskriptora: prvi će se temeljiti na predviđenoj sekundarnoj strukturi, a drugi će kvantificirati raspodjelu pojedinih aminokiselina duž primarne strukture. Pretpostavljamo da će ti novi deskriptori značajno unaprijediti kvalitetu predviđanja brzine savijanja proteina uz zadržavanje načela jednostavnosti i interpretabilnosti modela.
Title:
Improving protein folding rate models by applying a more rigorous validation procedure and introducing new descriptors based on primary and secondary protein structure
Abstract:
Modelling protein folding rates is a highly challenging scientific problem in molecular biophysics and the life sciences, addressed by many prominent researchers. Existing models can be categorised into those based on structural descriptors derived from the primary structure of proteins and those that include descriptors calculated from experimental three-dimensional structures. Detailed analysis of the quality of existing models from the literature and those available as online servers has identified several shortcomings: insufficiently rigorous and objective quality control of the models, errors in the experimental data on folding rates, and inaccuracies in the primary structures of the proteins used for modelling. Preliminary published results indicate scope for improvement by implementing more rigorous quality control of the models on external proteins and correcting errors in the experimental data. Comparisons
with models from the literature have shown that models based solely on the logarithm of the number of amino acids are more stable in predicting folding rates and offer a straightforward interpretation consistent with theoretical foundations. We plan to enhance the models by introducing new structural descriptors: the first will be based on predicted secondary structure, and the second will quantify the distribution of individual amino acids along the primary structure. We anticipate that these new descriptors will significantly improve the quality of protein folding rate prediction while maintaining model simplicity and interpretability
